4月15日水曜1５時よりアメリカ・ペンシルベニア大学 Takashi YONETANI教授による多元研生命有機・物理化学セミナー０1を 実施致します。皆様、ご多忙なこととは存じますが、是非多数のご参加をお願い致します。
日 時： 4月15日(水曜日) 午後3時—4時半頃
場 所： 多元研東１号館（旧反応棟１号館）３階３０７会議室
主 催： 東北大多元研・物質デバイス領域共同研究拠点・ナノマクロ物質・デバイス・システム 創製アライアンス
講 師： Perelman School of Medicine, Biochem. & Biophys., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, USA Prof. Takashi YONETANI
演 題： The O2-Affinity and Cooperativity of Hemoglobin are regulated by the Effector-Linked 4D-Structural Changes (Protein Dynamics) rather than the Ligand-Linked 3D-Structural Changes
概 要： The current, widely-held mechanism of allostery of hemoglobin (Hb) has been that the changes from the R-quaternary/tertiary structures of oxy-Hb to the T-quaternary/tertiary structures of deoxy-Hb exert certain structural constraints on the coordination structure of the heme group, leading to a lower O2-affinity of the hemes and thus that of Hb [1]. However, we found that there is no causal correlation between the static T/R-quaternary structures and the low/ high O2-affinities of Hb [2]. We explore an alternative mechanism of the regulation of the ligand-affinity and cooperativity in Hb.
世話人：和田健彦（E-Mail：hiko@tagen.tohoku.ac.jp；EX. 5608）
アメリカ・ペンシルベニア大学Takashi YONETANI教授は、生体内で最も重要な機能の一つである酸素の運搬・授受の機能を担うヘモグロビンの機能解明に関し、極めて優れた世界最先端の研究成果を続々と報告されている世界トップ研究者です。今回、来日・御来学頂く機会を活用して、酸素に対するヘモグロビンの親和性制御機構に関し多元研でセミナーをして頂く事になりました。
年度初めで皆様 お忙しいこととは思いますが、是非多数の奮ってのご参加をお待ちしております。よろしくお願い致します。
